Evaluación de efectos difusionales sobre la cinética de hidrólisis de lecitina de soja con fosfolipasa A<SUB>2</SUB>
La Fosfolipasa A<SUB>2</SUB>, soluble o inmovilizada, libera un mol de ácido graso de la posición C-2 de los fosfolípidos de la lecitina de soja para producir lisolecitinas. Cuando se utiliza la enzima en su forma inmovilizada, la actividad enzimática decrece debido al fenómeno de transp...
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| Lenguaje: | Español |
| Publicado: |
2004
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| Acceso en línea: | http://sedici.unlp.edu.ar/handle/10915/38321 http://grasasyaceites.revistas.csic.es/index.php/grasasyaceites/article/viewFile/160/160 |
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I19-R120-10915-38321 |
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Universidad Nacional de La Plata |
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Español |
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Ciencias Exactas diffusional effects fatty acids hydrolysis immobilized A2 phospholipase reaction kinetics mass transport substrates effectiveness factor soybean lecithin phospholipids efectos difusionales factor de efectividad fosfolipasa A2 inmovilizada lecitina de soja transporte de masa |
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Ciencias Exactas diffusional effects fatty acids hydrolysis immobilized A2 phospholipase reaction kinetics mass transport substrates effectiveness factor soybean lecithin phospholipids efectos difusionales factor de efectividad fosfolipasa A2 inmovilizada lecitina de soja transporte de masa Maroto, Beatriz G. Camusso, Jorge P. C. Zaritzky, Noemí E. Evaluación de efectos difusionales sobre la cinética de hidrólisis de lecitina de soja con fosfolipasa A<SUB>2</SUB> |
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La Fosfolipasa A<SUB>2</SUB>, soluble o inmovilizada, libera un mol de ácido graso de la posición C-2 de los fosfolípidos de la lecitina de soja para producir lisolecitinas. Cuando se utiliza la enzima en su forma inmovilizada, la actividad enzimática decrece debido al fenómeno de transporte de sustrato y de producto. Se evaluaron los efectos de difusión comparando los parámetros cinéticos de la reacción de hidrólisis de lecitina de soja catalizada por fosfolipasa A<SUB>2</SUB> inmovilizada sobre alúmina o sobre DEAE-Sephadex, frente a los de enzima soluble. La disminución de la velocidad de reacción fue cuantificada en presencia de efectos difusionales y se calcularon los factores de eficiencia. Se determinaron los parámetros de Michaelis-Menten: <i>K</i><SUB>M</SUB> = 8.2.10<SUP>-2</SUP> mol.l<SUP>-1</SUP> y 5.36.10<SUP>-2</SUP> mol.l<SUP>-1</SUP> y V<SUB>max</SUB> = 7.7.10<SUP>-5</SUP> mol.l<SUB>-1</SUB>.min<SUP>-1</SUP> y 9.5.10<SUP>-5</SUP> mol.l<SUP>-1</SUP>.min<SUP>-1</SUP> para la enzima inmovilizada sobre alúmina y sobre DEAE-Sephadex, respectivamente. El factor de eficiencia fue 0.277 para alúmina y 0.376 para DEAE-Sephadex. |
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