Herramientas bioinformáticas para la predicción y análisis de estructuras de proteínas : de genomas a motivos estructurales

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Durante la última decada, varios estudios han mostrado que la anotaciónautomática de genomas resuelve muy bien el problema de recuperar información a partir de una secuenciación. A su vez, esto favoreció el crecimientodesmedido en la cantidad de genomas depositados en bases de datos que poseenuna an...

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Detalles Bibliográficos
Autor principal: Lanzarotti, Esteban Omar
Formato: Tesis Doctoral
Lenguaje:Español
Publicado: 2016
Acceso en línea:https://hdl.handle.net/20.500.12110/tesis_n5960_Lanzarotti
Aporte de:
Biblioteca Digital - Facultad de Ciencias Exactas y Naturales (UBA) de Universidad de Buenos Aires
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spelling todo:tesis_n5960_Lanzarotti2023-10-03T13:03:19Z Herramientas bioinformáticas para la predicción y análisis de estructuras de proteínas : de genomas a motivos estructurales Bioinformatic tools for prediction and analysis of protein structures: from genomes to structural motifs Lanzarotti, Esteban Omar Durante la última decada, varios estudios han mostrado que la anotaciónautomática de genomas resuelve muy bien el problema de recuperar información a partir de una secuenciación. A su vez, esto favoreció el crecimientodesmedido en la cantidad de genomas depositados en bases de datos que poseenuna anotación automática, para los cuales se volvería imposible realizar experimentossobre cada uno de los genes presentes en éstos genomas de manera demejorar el conocimiento disponible. Es por esto que, obtener una estructuramolde para construir un modelo 3D de una determinada secuencia, es unaherramienta poderosa para entender las funciones de las proteínas. Una vezmodelada la estructura, las interacciones presentes en ella aportan informaciónde la función proteica. En esta tesis desarrollamos un pipeline bioinformáticoque a partir de la secuencia de un genoma bacteriano puede identificar lasregiones codificantes, anotar su función y computa diversas propiedades delas proteínas codificadas. En una segunda etapa desarrollamos un pipeline depredicción de estructura secundaria y terciaria de proteínas que se integró conel sistema anterior. Finalmente, mediante el desarrollo de una base de datos deinteracciones de amino ácidos basada en el PDB, estudiamos en detalle las interaccionesaromáticas. Los anillos aromáticos forman clusters de interaccionesque tienen particularidades que difieren según hayan sido encontrados en el interiorde las proteínas o regiones de interacción proteína-ligando o interfacesde interacción proteína-proteína. During the last decade, numerous studies have shown that automatic genomeanotation performs quiet well in solving the problem of information retrievalfrom sequenced genomes. Also, this has favored an excesive growth of deposited (automatically) anotated genomes, which is imposible to design experimentsover each of these genes present in each genome in order to improve theavailable knowledge. For this reason, obtaining a template structure to builda 3D model for a fixed sequence, is a powerful tool to understand proteinfunctions. Once obtained the structure, the interactions involved in it, bringinformation about protein function. In this thesis we developed a bioinformaticpipeline which from a genomic sequence, identifies coding regions, anotatestheir functions and computes diverse properties. In a second stage, we developeda pipeline for prediction of protein secondary and tertiary structure,which was integrated to the previous system. Finally, by developing a structuraldatabase of amino acid interactions based ob PDB, we studied in detailaromatic interactions. Aromatics clusters have features that difer accordingthey have been found i) in the core of the protein, ii) in small ligand bindingregions and, iii) protein-protein interaction interfaces. Fil: Lanzarotti, Esteban Omar. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; Argentina. 2016 Tesis Doctoral PDF Español info:eu-repo/semantics/openAccess https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar https://hdl.handle.net/20.500.12110/tesis_n5960_Lanzarotti
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