Morfogénesis y cAMP en el hongo Mucor rouxii

Mostrar todas las versiones(3)

- El dibutiril - cAMP y los análogos de cAMP específicos para el sitio 2 de lasubunidad regulatoria de la proteína quinasa A inhiben el crecimiento polarizadoen el hongo Mucor rouxii en forma dosis dependiente, sin alterar los parámetrosde crecimiento. - Este efecto se observa en todas las condicion...

Descripción completa

Detalles Bibliográficos
Autor principal:	Pereyra, Elba Nora
Otros Autores:	Moreno de Colonna, Silvia Margarita
Formato:	Tesis doctoral publishedVersion
Lenguaje:	Español
Publicado:	Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales 1999
Materias:	TRANSDUCCION DE SEÑALES CAMP PROTEINA QUINASA A MUCOR ROUXII ACTINA SIGNAL TRANSDUCTION PROTEIN KINASA A MORPHOGENESIS ACTIN
Acceso en línea:	https://hdl.handle.net/20.500.12110/tesis_n3105_Pereyra
Aporte de:	Biblioteca Digital - Facultad de Ciencias Exactas y Naturales (UBA) de Universidad de Buenos Aires

id	tesis:tesis_n3105_Pereyra
record_format	dspace
spelling	tesis:tesis_n3105_Pereyra2025-03-31T21:14:16Z Morfogénesis y cAMP en el hongo Mucor rouxii Morphogenesis and cAMP in the fungus Mucor rouxii Pereyra, Elba Nora Moreno de Colonna, Silvia Margarita TRANSDUCCION DE SEÑALES CAMP PROTEINA QUINASA A MUCOR ROUXII ACTINA SIGNAL TRANSDUCTION CAMP PROTEIN KINASA A MORPHOGENESIS MUCOR ROUXII ACTIN - El dibutiril - cAMP y los análogos de cAMP específicos para el sitio 2 de lasubunidad regulatoria de la proteína quinasa A inhiben el crecimiento polarizadoen el hongo Mucor rouxii en forma dosis dependiente, sin alterar los parámetrosde crecimiento. - Este efecto se observa en todas las condiciones nutricionales oambientales ensayada; puede lograrse también con inhibidores de lafosfodiesterasa de alta afinidad para cAMP. El efecto es reversible. - Los resultados experimentales sugieren que la proteina quinasa A estáinvolucrada en esta inhibición y que la especificidad de los compuestos paraproducirla depende de las altas concentraciones enzimáticas presentes en lossistemas vivos. - Se postula la necesidad de una actividad especifica crítica de la proteínaquinasa A. la cual debe ser alcanzada por las células para germinar. - El tratamiento con inhibidores de los microfilamentos produce las mismasalteraciones morfológicas. observadas al microscopio óptico, que los análogos decAMP. - El análisis por microscopía electrónica de la ultraestructura de la paredcelular revela que presenta alteraciones e irregularidades. - Estas alteraciones son similares a los efectos producidos por tratamientocon inhibidores de la polimerización de actina en hongos de especiesrelacionadas (datos de la literatura). Estas observaciones sugieren que laproteína quinasa A podría actuar a través de un mecanismo que involucre alcitoesqueleto de actina. - Dibutyryl-cAMP and cAMP analogs, site-2 selective for the regulatorysubunit of protein kinase A impair polarized growth of the fungus Mucor rouxii in adose dependent manner, without altering growth parameters. - The effect is observed under all the nutritional or ambient conditions ofgrowth assayed; it can also be observed when using high affinity CAMPphosphodiesterase inhibitors. The effect is reversible. - The experimental results presented suggest that protein kinase A isinvolved in this inhibition and that the specificity of the cAMP analogs to promotethis effect is related to the high concentration of enzyme present within the cell. - A proposal is presented that states that a critical specific activity ofprotein kinase A must be attained in order for the cell to emit the germ tube. - Treatment of the cells with microfilament inhibitors, produces the sameeffects, as observed by the light microscope, as the one obtained with cAMPanalogs. - Electronic microscopio analysis of the cell wall ultrastructure indicatesalterations in its structure. - This alterations resemble the ones described in the literature to beproduced in other fungi, when incubated in the presence of inhibitors of actinmicrofilaments. These observations suggest that the actin cytoskeleton could beinvolved in the effect of protein kinase A in cell morphology. Fil: Pereyra, Elba Nora. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales 1999 info:eu-repo/semantics/doctoralThesis info:ar-repo/semantics/tesis doctoral info:eu-repo/semantics/publishedVersion application/pdf spa info:eu-repo/semantics/openAccess https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar https://hdl.handle.net/20.500.12110/tesis_n3105_Pereyra
institution	Universidad de Buenos Aires
institution_str	I-28
repository_str	R-134
collection	Biblioteca Digital - Facultad de Ciencias Exactas y Naturales (UBA)
language	Español
orig_language_str_mv	spa
topic	TRANSDUCCION DE SEÑALES CAMP PROTEINA QUINASA A MUCOR ROUXII ACTINA SIGNAL TRANSDUCTION CAMP PROTEIN KINASA A MORPHOGENESIS MUCOR ROUXII ACTIN
spellingShingle	TRANSDUCCION DE SEÑALES CAMP PROTEINA QUINASA A MUCOR ROUXII ACTINA SIGNAL TRANSDUCTION CAMP PROTEIN KINASA A MORPHOGENESIS MUCOR ROUXII ACTIN Pereyra, Elba Nora Morfogénesis y cAMP en el hongo Mucor rouxii
topic_facet	TRANSDUCCION DE SEÑALES CAMP PROTEINA QUINASA A MUCOR ROUXII ACTINA SIGNAL TRANSDUCTION CAMP PROTEIN KINASA A MORPHOGENESIS MUCOR ROUXII ACTIN
description	- El dibutiril - cAMP y los análogos de cAMP específicos para el sitio 2 de lasubunidad regulatoria de la proteína quinasa A inhiben el crecimiento polarizadoen el hongo Mucor rouxii en forma dosis dependiente, sin alterar los parámetrosde crecimiento. - Este efecto se observa en todas las condiciones nutricionales oambientales ensayada; puede lograrse también con inhibidores de lafosfodiesterasa de alta afinidad para cAMP. El efecto es reversible. - Los resultados experimentales sugieren que la proteina quinasa A estáinvolucrada en esta inhibición y que la especificidad de los compuestos paraproducirla depende de las altas concentraciones enzimáticas presentes en lossistemas vivos. - Se postula la necesidad de una actividad especifica crítica de la proteínaquinasa A. la cual debe ser alcanzada por las células para germinar. - El tratamiento con inhibidores de los microfilamentos produce las mismasalteraciones morfológicas. observadas al microscopio óptico, que los análogos decAMP. - El análisis por microscopía electrónica de la ultraestructura de la paredcelular revela que presenta alteraciones e irregularidades. - Estas alteraciones son similares a los efectos producidos por tratamientocon inhibidores de la polimerización de actina en hongos de especiesrelacionadas (datos de la literatura). Estas observaciones sugieren que laproteína quinasa A podría actuar a través de un mecanismo que involucre alcitoesqueleto de actina.
author2	Moreno de Colonna, Silvia Margarita
author_facet	Moreno de Colonna, Silvia Margarita Pereyra, Elba Nora
format	Tesis doctoral Tesis doctoral publishedVersion
author	Pereyra, Elba Nora
author_sort	Pereyra, Elba Nora
title	Morfogénesis y cAMP en el hongo Mucor rouxii
title_short	Morfogénesis y cAMP en el hongo Mucor rouxii
title_full	Morfogénesis y cAMP en el hongo Mucor rouxii
title_fullStr	Morfogénesis y cAMP en el hongo Mucor rouxii
title_full_unstemmed	Morfogénesis y cAMP en el hongo Mucor rouxii
title_sort	morfogénesis y camp en el hongo mucor rouxii
publisher	Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales
publishDate	1999
url	https://hdl.handle.net/20.500.12110/tesis_n3105_Pereyra
work_keys_str_mv	AT pereyraelbanora morfogenesisycampenelhongomucorrouxii AT pereyraelbanora morphogenesisandcampinthefungusmucorrouxii
_version_	1831981340339208192

Morfogénesis y cAMP en el hongo Mucor rouxii

Ejemplares similares