Glicoproteínas en reproducción : estudios en el espermatozoide humano normal y en el plasma seminal bovino sobre glicoproteínas conteniendo oligosacáridos n-unidos
Como contribución al estudio del rol de los N-glicanos en la fertilización demamíferos, estudiamos su presencia en la superficie del espermatozoide humanonormal y en plasma seminal bovino. Usando lectinas específicas fluorescentes como sondas moleculareslocalizamos los dominios de glicoproteínas con...
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Autor principal: | |
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Otros Autores: | |
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Lenguaje: | Español |
Publicado: |
Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales
1999
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Materias: | |
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Como contribución al estudio del rol de los N-glicanos en la fertilización demamíferos, estudiamos su presencia en la superficie del espermatozoide humanonormal y en plasma seminal bovino. Usando lectinas específicas fluorescentes como sondas moleculareslocalizamos los dominios de glicoproteínas conteniendo oligosacáridosoligomanosídicos, híbridos y complejos en el espermatozoide humano. Conneoglicoproteínas demostramos que los receptores especificos para manosa,fucosa y galactosa, localizan respectivamente en las zonas de dichasglicoproteínas. Esto concuerda con la complementariedad molecular de lainteracción espermatozoide-zona (por receptores de doble unión). Por cromatografía lectina-agarosa, demostramos la presencia deglicoproteínas conteniendo oligosacáridos oligomanosídicos, híbridos y complejosen plasma seminal bovino. Aislamos en microescala las proteínas BSP,demostramos que éstas y aSFP, participan (quizás junto con lípidos) en lamodulación de la actividad "in vitro" de las proteasas espermáticas. Dicha actividades incrementada cuando los oligosacáridos fucosilados conteniendo el antígeno Lex está presente. Además cada BSP sola es menos activa que el conjunto de ellassugiriendo que potenciarían su actividad por efecto sinérgico. Dado que las BSPunen a lípidos, sugerimos que la modulación de la capacitación y reacciónacrosomal por parte de las BSP (BSP-HDL)estaría relacionada con la actividadinhibitoriade proteasas acrosomales. |
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I28-R145-tesis_n3147_Marquinez_oai2023-04-26 Scacciati de Cerezo, Josefina M. Marquínez, Ana Claudia 1999 Como contribución al estudio del rol de los N-glicanos en la fertilización demamíferos, estudiamos su presencia en la superficie del espermatozoide humanonormal y en plasma seminal bovino. Usando lectinas específicas fluorescentes como sondas moleculareslocalizamos los dominios de glicoproteínas conteniendo oligosacáridosoligomanosídicos, híbridos y complejos en el espermatozoide humano. Conneoglicoproteínas demostramos que los receptores especificos para manosa,fucosa y galactosa, localizan respectivamente en las zonas de dichasglicoproteínas. Esto concuerda con la complementariedad molecular de lainteracción espermatozoide-zona (por receptores de doble unión). Por cromatografía lectina-agarosa, demostramos la presencia deglicoproteínas conteniendo oligosacáridos oligomanosídicos, híbridos y complejosen plasma seminal bovino. Aislamos en microescala las proteínas BSP,demostramos que éstas y aSFP, participan (quizás junto con lípidos) en lamodulación de la actividad "in vitro" de las proteasas espermáticas. Dicha actividades incrementada cuando los oligosacáridos fucosilados conteniendo el antígeno Lex está presente. Además cada BSP sola es menos activa que el conjunto de ellassugiriendo que potenciarían su actividad por efecto sinérgico. Dado que las BSPunen a lípidos, sugerimos que la modulación de la capacitación y reacciónacrosomal por parte de las BSP (BSP-HDL)estaría relacionada con la actividadinhibitoriade proteasas acrosomales. As a contribution to the study of the role of N-glycans in mammalianfertilisation, we studied the presence of this type of compounds on the surface ofthe normal human spermatozoon and in bovine seminal plasma. Using specific fluorescent lectins as molecular probes, we localised thedomains of different oligosaccharides containing glycoproteins on the surface ofthe human spermatozoon. Using neo-glycoproteins we demonstrated that thespecific receptors for mannose, fucose and galactose localize respectiver in samezones than the oligomannosidic. fucosylated and complex oligosaccharidescontaining glycoproteins. This is consistent with the molecular complementarity ofsperm-zona pelucida interaction (by double binding receptors). By lectin-affinity chromatography, demonstrated the presence ofoligomannosidic, hybrid and complex oligosaccharides containing glycoproteins inbovine seminal plasma. We isolated the BSP proteins in microscale anddemonstrated that these and aSFP protein participate (perhaps together withlipids) in the modulation of sperm proteases activity “in vitro". This inhibitoryactivity is increased when fucosylated Lex containing oligosaccharides are in theenvironment of the BSP proteins. Besides each BSP alone is less active than whenthey are all together, suggesting that they potenciate each other the proteaseinhibitory activity. We suggest that the known modulation of capacitation and acrosomalreaction by BSP proteins (BSP-HDL)might be related with this activity. Fil: Marquínez, Ana Claudia. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; Argentina. application/pdf https://hdl.handle.net/20.500.12110/tesis_n3147_Marquinez spa Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales info:eu-repo/semantics/openAccess https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar GLICOPROTEINAS ESPERMATOZOIDE HUMANO INHIBICION DE PROTEASAS PLASMA SEMINAL BOVINO PDC-109 ASPF GLYCOPROTEINS HUMAN SPERMATOZOON PROTEASE INHIBITORS BOVINE SEMINAL PLASMA PCD-109 ASFP Glicoproteínas en reproducción : estudios en el espermatozoide humano normal y en el plasma seminal bovino sobre glicoproteínas conteniendo oligosacáridos n-unidos Glycoproteins in reproduction : Studies on n-linked oligosaccharides containing glycoproteins of the normal human spermatozoon and of the bovine seminal plasma info:eu-repo/semantics/doctoralThesis info:ar-repo/semantics/tesis doctoral info:eu-repo/semantics/publishedVersion http://repositoriouba.sisbi.uba.ar/gsdl/cgi-bin/library.cgi?a=d&c=aextesis&d=tesis_n3147_Marquinez_oai |