Estudio del comportamiento de los análogos : Sp-cAMPS, Sp-8-BR-cAMPS, Rp-cAMPS y Rp-8-BR-cAMPS sobre la vía de transducción de señales del AMPc, en sistemas eucariontes inferiores
HIPÓTESIS DE TRABAJO: Ninguno de los análogos es hidrolizado por las PDEs de los organismos eucariontes inferiores utilizados en este estudio Los análogos Sp y Sp8 son agonistas de las PKAs de los organismos eucariontes inferiores utilizadosen este estudio Los análogos Rp y Rp8 son antagonistas de l...
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Lenguaje: | Español |
Publicado: |
Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales
1998
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Acceso en línea: | https://hdl.handle.net/20.500.12110/seminario_nBIO000616_Mizyrycki http://repositoriouba.sisbi.uba.ar/gsdl/cgi-bin/library.cgi?a=d&c=aextesisg&d=seminario_nBIO000616_Mizyrycki_oai |
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I28-R145-seminario_nBIO000616_Mizyrycki_oai2023-08-29 Moreno de Colonna, Silvia Margarita Pereyra, Elba Mizyrycki, Cynthia L. 1998 HIPÓTESIS DE TRABAJO: Ninguno de los análogos es hidrolizado por las PDEs de los organismos eucariontes inferiores utilizados en este estudio Los análogos Sp y Sp8 son agonistas de las PKAs de los organismos eucariontes inferiores utilizadosen este estudio Los análogos Rp y Rp8 son antagonistas de las PKAs de los organismos eucariontes inferiores utilizados en este estudio RESUMEN DE LOS RESULTADOS: En los ensayos de competencia por la hidrólisis de [SHJAMPcrealizados en este trabajo se obtuvieron evidencias a favor de la hipótesis de la estabilidad de los análogos frente a la actividad hidrolítica de las PDEs de alta afinidad de ambos organismos eucariontes inferiores. Los análogos Sp (Sp y Sp8) resultaron agonistas de las PKAs de ambos organismos, obtenidas por cualquiera de los métodos aquí practicados (PKAs parcialmente purificadas o bien levaduras penneabilizadas). Por su parte, los análogos Rp (Rp y Rp8) no activaron per se a la quinasa, obtenida de purificaciones parciales de M. rouxií, o bien de células penneabilizadas de S. cerevisiae. Dicha característica es consistente con su posible acción como antagonistas de la actividad de PKA. Sin embargo, se observó que lograron activar a Ia PKA de S. cerevisiae obtenida de extractos parcialmente purificados. Cuando estuvo presente en los ensayos de activación de la PKA, además de los análogos, el agonista natural AMPc, los Sp fueron igualmente agonistas de las PKAs de ambos organismos. El Rp casi no logró inhibir la activación de la PKA por el AMPc a las mayores concentraciones ensayadas. El Rp8 logró una inhibición muy leve de la activación de la PKA por el AMPc a las mayores concentraciones ensayadas. Ensayando la afinidad de los análogos por los sitios de unión en R, se observó que, a grandes rasgos, los análogos Rp fueron menos afines que los Sp y que el AMPc. Esto podría explicar, al menos en parte, su pobre efecto antagónico. Por el contrario, los análogos Sp presentaron mayor afinidad por los sitios de R lo que es coherente con el hecho de que logran influirsobre Ia actividad de PKA. Fil: Mizyrycki, Cynthia L.. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; Argentina. application/pdf https://hdl.handle.net/20.500.12110/seminario_nBIO000616_Mizyrycki spa Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales info:eu-repo/semantics/openAccess https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar Estudio del comportamiento de los análogos : Sp-cAMPS, Sp-8-BR-cAMPS, Rp-cAMPS y Rp-8-BR-cAMPS sobre la vía de transducción de señales del AMPc, en sistemas eucariontes inferiores info:eu-repo/semantics/bachelorThesis info:ar-repo/semantics/tesis de grado info:eu-repo/semantics/publishedVersion http://repositoriouba.sisbi.uba.ar/gsdl/cgi-bin/library.cgi?a=d&c=aextesisg&d=seminario_nBIO000616_Mizyrycki_oai |
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