Estudio de la incidencia de la temperatura sobre el efecto hidrofóbico de alanina disuelta en agua

El efecto hidrofóbico ocupa un lugar central en el estudio del plegamiento de las proteínas desde mediados del siglo pasado, cuando W. Kauzmann lo propuso como el principal responsable del colapso de éstas a su conformación nativa compacta, bajo condiciones fisiológicas normales. Experimentalmente s...

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Detalles Bibliográficos
Autores principales: Renzi, D. G. (Autor, autor), Stoico, C. O. (autor), Vericat, F. (autor)
Formato: Capítulo de libro
Lenguaje:Español
Publicado: Villa Martelli, Buenos Aires : Asociación Física Argentina, 2006
Materias:
Acceso en línea:Registro en la Biblioteca Digital
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Aporte de:Registro referencial: Solicitar el recurso aquí
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100 1 |4 aut  |a Renzi, D. G.  |e autor  |u Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Veterinaria (UNR-FCV). Santa Fe. Argentina  |u Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas (UNR-FBIOyF). Santa Fe. Argentina  |u Universidad Nacional de La Plata - CONICET. Instituto de Física de Líquidos y Sistemas Biológicos (IFLYSIB). Buenos Aires. Argentina  |u Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ingeniería (UNLP-GAMEFI). Buenos Aires. Argentina 
245 1 0 |a Estudio de la incidencia de la temperatura sobre el efecto hidrofóbico de alanina disuelta en agua 
246 3 1 |a Incidence of the temperature on the hydrophobic 
260 |a Villa Martelli, Buenos Aires :  |b Asociación Física Argentina,  |c 2006 
270 |m vericat@iflysib.unlp.edu.ar   |z Correo electrónico del Autor de correspondencia 
300 |a p. 269-271 :   |b il., gráfs. 
504 |a Referencias bibliográficas. 
506 |2 openaire  |e Acuerdo editorial  |f info:eu-repo/semantics/openAccess 
518 |o Fecha de publicación en la Biblioteca Digital FCEN-UBA  |d 2023-03-23 
520 3 |a El efecto hidrofóbico ocupa un lugar central en el estudio del plegamiento de las proteínas desde mediados del siglo pasado, cuando W. Kauzmann lo propuso como el principal responsable del colapso de éstas a su conformación nativa compacta, bajo condiciones fisiológicas normales. Experimentalmente se observa, que al variarle la temperatura al sistema se puede desplegar y replegar a una proteína, sin intervención de ningún otro elemento externo. Esto revela la importancia que presenta estudiar la influencia de la temperatura sobre ambos aspectos del efecto hidrofóbico: la hidratación hidrofóbica (estructura del agua alrededor de un aminoácido apolar) y la interacción hidrofóbica (el efecto neto que el medio acuoso ejerce sobre dos aminoácidos apolares disueltos en él). En este trabajo consideramos un sistema formado por alanina disuelta en agua y calculamos las funciones de distribución radial alanina–agua y alanina–alanina, para cuatro temperaturas diferentes (4C, 25C, 50C y 75C). Para esto, utilizamos dos técnicas distintas y a la vez complementarias: (1) una teoría mecánico–estadística de líquidos clásicos, y (2) simulación numérica mediante dinámica molecular. De nuestros resultados se observa que al aumentar la temperatura, la hidratación disminuye y la interacción hidrofóbica alanina–alanina se hace más intensa  |l spa 
520 3 |a The hydrophobic effect has played a central role in the study of proteins folding since W. Kauzmann proposed it as the main responsible for their collapse to the compact native conformation under normal physiological conditions. By changing the medium temperature a protein can be unfolded and folded again to its native conformation, without any other external action. This reveals the importance of studying the influence of the temperature on both aspects of the hydrophobic effect: the hydrophobic hydration and the hydrophobic interaction. In this work we consider a system formed by alanine residues dissolved in water and calculate the alanine-water and alanine-alanine radial distribution functions, at four different temperatures (4C, 25C, 50C and 75C). We use two complementary theoretic techniques: (1) a statistical mechanics theory of classical liquids, and (2) numerical simulations by molecular dynamics. From our results we conclude that when temperature is increased then the residue hydration diminishes and the alanine-alanine hydrophobic interaction becomes more intense  |l eng 
540 |2 cc  |f https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar 
653 1 0 |a HIDROFOBICIDAD 
653 1 0 |a AMINOACIDOS APOLARES 
653 1 0 |a PLEGAMIENTO DE PROTEINAS 
653 1 0 |a SOLUCIONES ACUOSAS 
690 1 0 |a HYDROPHOBICITY 
690 1 0 |a NON POLAR AMINO ACIDS 
690 1 0 |a PROTEIN FOLDING 
690 1 0 |a AQUEOUS SOLUTIONS 
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