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| LEADER |
03996nam a2200349 a 4500 |
| 001 |
ELB90115 |
| 003 |
FlNmELB |
| 006 |
m o d | |
| 007 |
cr cn||||||||| |
| 008 |
130621s2008 cu s 000 0 spa d |
| 020 |
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|z 9789591609380
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| 035 |
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|a (MiAaPQ)EBC3176499
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| 035 |
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|a (Au-PeEL)EBL3176499
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| 035 |
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| 035 |
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|a (OCoLC)928790609
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| 040 |
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|a FlNmELB
|b spa
|c FlNmELB
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| 050 |
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4 |
|a QH308.2
|b V714 2008eb
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| 080 |
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|a 57
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| 100 |
1 |
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|a Villalonga Santana, Mar�ia de Lourdes.
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| 245 |
1 |
0 |
|a Estabilizaci�on funcional de la tripsina de p�ancreas bovino por modificaci�on enzim�atica y qu�imica con derivados polisac�aridos
|h [recurso electronico]
|c Mar�ia de Lourdes Villalonga Santana ; tutores, Reynaldo Villalonga Santana, Isel Pascual Alonso.
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| 260 |
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|a Ciudad de La Habana :
|b Editorial Universitaria,
|c 2008.
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| 300 |
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|a 127 p.
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| 520 |
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|a La estabilidad funcional de las enzimas es un factor determinante en el empleo de estos biocatalizadores en numerosas �areas del desarrollo socio-econ�omico humano. Por tal motivo, el establecimiento de nuevos m�etodos orientados a incrementar la estabilidad de estas biomol�eculas constituye un t�opico de gran relevancia dentro de la tecnolog�ia enzim�atica y la qu�imica de prote�inas. En el presente trabajo se describen diferentes m�etodos de estabilizaci�on enzim�atica, utilizando como enzima patr�on la tripsina de p�ancreas bovino. Los m�etodos empleados fueron los siguientes: Glicosidaci�on enzim�atica con derivados aminados de carboximetilcelulosa, dextrana y ficoll, empleando la enzima transglutaminasa como catalizador. La conjugaci�on qu�imica covalente de la proteasa con derivados polim�ericos de la ?ciclodextrina. La efectividad de estos procedimientos se evidenci�o por la alta estabilizaci�on funcional conferida a la enzima en estudio, especialmente frente a los procesos de inactivaci�on t�ermica. Frente a los procesos de degradaci�on autol�itica, el conjugado tripsina-dextrana mostr�o un incremento del t 1/2 de 32 veces con respecto a la enzima nativa (ambos conjugados obtenidos por v�ia enzim�atica). El conjugado de tripsina-CMC-CD mostr�o un incremento del t 1/2 de 83.3 veces con respecto a la enzima nativa (conjugado obtenido por v�ia qu�imica) cuando fue sometido a la acci�on desactivante del surfactante ani�onico, dodecilsulfato de sodio. Los conjugados obtenidos, por ambas v�ias, mostraron igualmente un incremento de su estabilidad en presencia de SDS en comparaci�on con la tripsina. De igual forma, en el presente trabajo se comprueba la influencia directa de la formaci�on de interacciones supramoleculares del tipo ?-ciclodextrinas-prote�inas sobre la estabilidad mostrada por los biocatalizadores preparados por v�ia qu�imica. Los espectros de emisi�on obtenidos en presencia de 1-adamantanol, as�i como la disminuci�on de los t 1/2 del proceso de inactivaci�on t�ermica de los conjugados en presencia de este compuesto demuestran la estabilizaci�on funcional obtenida para la tripsina, mediante la formaci�on de interacciones supramoleculares. Los resultados mostrados en este trabajo establecen una nueva metodolog�ia enzim�atica para la obtenci�on de neoglicoconjugados estables, as�i como la estabilizaci�on por la ocurrencia de asociaciones supramoleculares del tipo ?ciclodextrina-prote�ina y su influencia sobre la termoestabilizaci�on de la tripsina.
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|a Recurso electr�onico. Santa Fe, Arg.: e-libro, 2015. Disponible v�ia World Wide Web. El acceso puede estar limitado para las bibliotecas afiliadas a e-libro.
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| 650 |
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4 |
|a Biolog�ia.
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| 650 |
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0 |
|a Biology.
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| 655 |
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4 |
|a Libros electr�onicos.
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| 700 |
1 |
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|a Villalonga Santana, Reynaldo,
|e tut.
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| 700 |
1 |
|
|a Pascual Alonso, Isel,
|e tut.
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| 710 |
2 |
|
|a e-libro, Corp.
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| 856 |
4 |
0 |
|u https://elibro.net/ereader/ufasta/90115
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| 999 |
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|c 62704
|d 62704
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