Mecanismos moleculares de la fertilización : participación de las proteínas espermáticas CRISP-1/DE y CRISP-2/Tpx-1 en las distintas etapas de la interacción de gametas
Experimentos de nuestro laboratorio indican que la proteína epididimaria DE/CRISP-1 participa en el proceso de fusión de gametas, a través de sitios complementarios en el ovocito, de identidad aún desconocida. Los experimentos bioquímicos realizados con el fin de identificar a la molécula receptora...
Guardado en:
| Autor principal: | |
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| Formato: | Tesis Doctoral |
| Lenguaje: | Español |
| Publicado: |
2005
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| Materias: | |
| Acceso en línea: | http://hdl.handle.net/20.500.12110/tesis_n3854_Busso |
| Aporte de: |
| Sumario: | Experimentos de nuestro laboratorio indican que la proteína epididimaria DE/CRISP-1 participa en el proceso de fusión de gametas, a través de sitios complementarios en el ovocito, de identidad aún desconocida. Los experimentos bioquímicos realizados con el fin de identificar a la molécula receptora para DE en el oolema permitieron detectar a un complejo DE-receptor, cuya caracterización final requerirá de tecnologías alternativas, al igual que lo descripto para los receptores espermáticos en ovocitos de invertebrados. Dado que la fusión de gametas desencadena la activación del ovocito, investigamos la posible participación de DE en dicho proceso, observándose que la proteína no cumpliría una función en etapas posteriores a la fusión. Contrariamente, nuestros resultados indicando la capacidad de DE de disgregar las células del cúmulus como así también de asociarse a la zona pelúcida sugirieron que la proteína cumpliría un rol en las etapas previas a la fusión, tales como la penetración del cúmulus y la interacción con la zona pelúcida. La alta homología de la proteína epididimaria DE/CRISP-1 con la proteína testicular Tpx-1/CRISP-2, también presente en el espermatozoide, sugería la existencia de posibles funciones comunes entre ambas moléculas. Nuestros resultados indicaron que Tpx-1 también participaría en la fusión de gametas a través de sitios complementarios en la superficie del ovocito. En conjunto, los resultados de esta tesis indicaron que, mientras que una proteína CRISP del espermatozoide (CRISP-1) podría participar en varias etapas de la fertilización, también podría existir más de una CRISP (CRISP-1 y CRISP-2) involucrada en un mismo evento. La información obtenida permitirá una mayor comprensión de los mecanismos moleculares involucrados en la interacción de gametas, contribuyendo así al desarrollo de futuros métodos de regulación de la fertilidad, tanto en animales como en el humano. |
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